《化学》电子教案

课题	第六章  生活中的重要有机物 第三节  蛋白质
教学目标	1．了解氨基酸的命名和分类，理解氨基酸的两性性质   2．了解蛋白质的结构，理解蛋白质的盐析、变性和颜色反应
教学重点	蛋白质的性质和用途
教学难点	蛋白质的组成和结构
课时安排	1学时
教学方法	对比-比喻-联想结合法，启发式教学与讲练结合法
教学手段	多媒体辅助
教学用具	投影仪

 

导入

蛋白质存在于一切生物体中，是生命的物质基础。蛋白质是一种高分子化合物，它在酸、碱、酶的作用下可发生水解，尽管蛋白质水解的中间产物很多，可最终产物都是氨基酸。

酸、碱、酶

      

蛋白质                     胨     肽     氨基酸

因此，氨基酸是组成蛋白质的基本单位，即蛋白质是由氨基酸组成的。

板书

第三节 蛋白质

（一）氨基酸的分类和命名

设问

α-氨基酸是构建蛋白质的基础物质，首先来学习氨基酸。我们都听说过人体内有20种氨基酸，它们是哪些？

讲述

1. 氨基酸概念

氨基酸是羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物；

注意：

（1）氨基：氨气分子（NH3）去掉一个氢原子后的部分，表示为―NH2。

（2）α-氨基酸：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物。

（3）α-氨基酸是构成蛋白质的基石。

2．氨基酸的结构

    氨基酸通式为

 

既含有氨基（―NH2）又含有羧基（―COOH）。

    3．几种常见的氨基酸：

      名称               俗称               结构简式

    氨基乙酸            甘氨酸             CH2―COOH

                                              NH2

   α-氨基丙酸           丙氨酸           CH3―CH―COOH

                                                 NH2

α-氨基-β-苯基丙酸      苯丙氨酸           ―CH2―CH―COOH

                                                  NH2

  α-氨基戊二酸          谷氨酸      HOOC―CH2―CH2―CH―COOH

                                                      NH2

    投影

课本表6-5，讲述常见氨基酸的类型、命名和常用名。

板书

缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸等八种氨基酸是人体或动物体不能自己合成，也不能由其它物质通过新陈代谢途径转化，必须从食物中摄取，称为必需氨基酸。

板书

（二）氨基酸的性质

1．氨基酸的物理性质

讲述

氨基酸是无色晶体，大都可溶于水，难溶于有机溶剂，能溶于强酸强碱中。氨基酸熔点比相应的羧酸或胺都高，一般在200～300 ℃之间，加热至熔点时常易分解。不同的氨基酸会有甜、苦、鲜、酸等味，家中常用的“味精”中的主要成分就是氨基酸的一种——谷氨酸的钠盐。

板书

2．氨基酸的两性

讲述

氨基酸分子中含有碱性的氨基和酸性的羧基，因而氨基酸具有两性性质。它既能与酸反应生成铵盐，又能与碱反应生成羧酸盐。氨基酸分子内部的氨基和羧基之间也可以发生反应，生成内盐。其反应式如下：

板书

讲述

在内盐分子中，带有两个相反的电荷，是一个带有双重电荷的离子，这样的离子叫做偶极离子（或两性离子）。氨基酸是两性电解质，依其所处溶液的pH值不同而发生酸式或碱式的解离，可用下列反应式表示：

板书

阴离子            偶极离子            阳离子

讲述

氨基酸在不同的pH条件下，能以阳离子、阴离子或偶极离子三种不同的形式出现。如甘氨酸在pH为5.97时，溶液中主要以偶极离子形式存在，当加入酸时，主要以阳离子形式存在，相反，加碱时，主要以阴离子形式存在。

板书

向氨基酸溶液里加酸或加碱使溶液的pH为某一定值，氨基酸的酸式解离和碱式解离的程度相等时，此时，溶液氨基酸以偶极离子状态存在，在电场中偶极离子不向两极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，通常用pI表示。

讲述

不同氨基酸由于结构不同导致其等电点也不同，等电点pI是氨基酸的特征常数。在等电点时，氨基酸分子显电中性，亲水性减弱，溶解度最小，容易沉淀析出。例如，在味精生产中，经过氨基酸发酵的发酵液中混有多种氨基酸及其它物质，调整发酵液的pH为谷氨酸的等电点（pI＝3.22），谷氨酸就结晶析出。

    思考

-

+

    （1）写出R―CH―COOH与过量NaOH反应的化学方程式。

                NH3Cl

    （2）在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？

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    二、蛋白质

讲述

蛋白质在人类及其它动物体内含量是相当高的，但是在植物体内蛋白质的含量却相差悬殊，一般新鲜植物组织中含量为0.5%～3%，在植物种子中含量可达15％，其中大豆种子含量最高可高达39%。

投影

课本表6-6是常见食物中蛋白质的含量。

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（一）蛋白质的元素组成

引入

想一想：三鹿奶粉事件中，在牛奶制品中加入三聚氰胺（三聚氰胺是一种含氮的有机化合物）要达到什么样的目的呢？

讲述

蛋白质是生物高分子，其化学结构极其复杂，种类繁多。通过对蛋白质进行元素组成的分析，发现碳、氢、氧、氮是组成蛋白质的主要元素。此外，大多数蛋白质含有硫，少数含有磷、铜、锰、锌，个别的蛋白质含有碘。

分析结果表明，各种蛋白质的含氮质量分数都很接近，一般为15 %～17 %，平均为16 %。100 g蛋白质约含16 g氮元素，即1 g 氮相当于6.25 g 蛋白质（6.25则为蛋白质的换算系数）。这样，当人们对样品进行蛋白质的含量分析时，在实际测得样品的含氮量后，就可以求出样品中蛋白质的近似含量，也叫粗蛋白含量。

设问

蛋白质的结构和分类很复杂，如果研究蛋白质呢？

回答

蛋白质的分类只能根据其形状、组成、生理功能来划分：1.根据蛋白质的形状，可分为纤维蛋白和球蛋白两类；2.根据生理功能，可把蛋白质分为结构蛋白、酶、激素、抗体等；3.按照化学组成的不同，可以分为单纯蛋白质和结合蛋白质。

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（二）蛋白质的结构

讲述

蛋白质是由氨基酸组成的。在蛋白质中氨基酸的数目及排列顺序庞大而复杂，肽链的结合方式和不同层次称为蛋白质的结构。按此可把蛋白质结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一级结构也叫初级结构，其他可统称为高级结构或空间结构。

板书

1．蛋白质的一级结构

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基失去水形成肽键。

讲述

由两分子氨基酸进行分子间脱水缩合而形成的肽叫二肽；由三分子氨基酸缩合成的肽叫三肽；依此类推。由10以上的氨基酸缩合成的肽称为多肽。肽键是蛋白质分子中各种氨基酸之间相互连接的基本方式。

板书

蛋白质分子中的氨基酸严格地按照一定比例和一定顺序通过肽键连接成多肽长链，这种多肽长链通常叫蛋白质的一级结构。

讲述

不同的蛋白质其一级结构是不同的。最早被人类确定了一级结构的蛋白质是胰岛素，由51个氨基酸组成。随着生化分析分离技术的不断进步，许多蛋白质的一级结构已被确定。1965年我国第一次用人工方法合成了具有生理活性的蛋白质——胰岛素，这是我国化学工作者在蛋白质研究方面开创的世界记录。

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2．蛋白质的空间结构

蛋白质的空间结构包括二级、三级、四级结构。

讲述

蛋白质的二级结构是蛋白质分子在一级结构的基础上，肽链按一定的规律进行卷曲、折叠或缠绕所形成的空间结构形式。蛋白质的二级结构主要有α－螺旋结构和β－折叠结构。

投影

 

 

 

 

 

 

图6-7 α－螺旋结构模型             图6-8 β－折叠结构模型

（A.平行式β折叠   B.反平行式β折叠）

讲述

蛋白质的三级结构是在二级结构基础上进一步卷曲、盘绕而形成的不规则的复杂结构。

蛋白质的四级结构是多条多肽链在三级结构的基础上缔合在一起构成的。血红蛋白分子是由四条多肽链缔合而成，是蛋白质四级结构的典型实例。

蛋白质的空间结构与蛋白质的生理活性有着非常重要的关系，当蛋白质的空间结构被破坏时，蛋白质就失去它原有的生理活性。

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（三）蛋白质的性质

1．蛋白质的两性性质

讲述

蛋白质是由各种氨基酸分子通过肽键所构成的高分子化合物，在分子中存在着许多氨基和羧基（－NH2、－COOH等），因此，蛋白质具有两性，使其在生物体内具有良好的缓冲作用。也可作为科学实验和生化工业中提取分离蛋白质的依据之一。

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2．蛋白质的盐析作用

讲述

当蛋白质溶液失去水化膜及电荷这些稳定因素后，其分子颗粒就发生凝聚，形成较大的蛋白质团，从溶液中沉淀出来。例如，向蛋白质溶液中加某些浓的无机轻金属盐（如硫酸铵、硫酸钠等）溶液后，蛋白质将从溶液中结晶析出，此现象称为盐析。能使蛋白质沉淀的方法很多，除盐析外，还有有机溶剂沉淀法（酒精、丙酮等）、生物碱沉淀法（苦味酸、三氯乙酸等）、重金属盐沉淀法（Cu2＋、Hg2＋、Pb2＋等）。

人们常利用蛋白质的某些性质解决生活、生产中的问题。例如，利用盐析性质，可以分离、提纯蛋白质。

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3．蛋白质的变性

讲述

蛋白质的严格空间结构决定了蛋白质生物活性和某些理化性质。当蛋白质受到物理因素（高温、高压、紫外线照射等）或化学因素（强酸、强碱、重金属盐等）的影响，其严格的空间结构遭到破坏，引起蛋白质的生物活性丧失和某些理化性质的改变，这种现象叫做蛋白质的变性。如煮熟的鸡蛋不能再孵化小鸡，用酒精和紫外线使细菌蛋白质失活从而消毒等。

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4．蛋白质的颜色反应

讲述

蛋白质可与某些试剂产生颜色反应。

向蛋白质溶液中加氢氧化钠溶液，再逐渐加入0.5 % 硫酸铜溶液，则溶液出现紫色或紫红色，该反应称双缩脲反应。凡是含有肽键的化合物均可以发生此反应。这一反应可利用来进行蛋白质的定性与定量分析，还可以测定蛋白质水解的程度。蛋白质溶液与浓硝酸共热时，溶液呈现黄色，加碱后转变为橙红色，此反应称黄蛋白反应。在实验中，不慎将皮肤接触到硝酸，皮肤会变黄就是此道理。

讨论

    a. 人误食重金属盐如何解毒？

    答：多吃含有蛋白质的物质可解毒，如牛奶、豆浆等。

    b. 人长期在日光下暴晒为什么易得皮肤癌？

    答：人长期在日光下暴晒，受到紫外线的作用，使得人的皮肤表面蛋白质变性，易患皮肤癌。

    c. 紫汞、酒精为什么有消毒杀菌作用？

    答：紫汞的主要成分是硝酸汞，重金属盐和乙醇都能使蛋白质变性，可用于消毒杀菌。

微热

浓硝酸

    （4）颜色反应

蛋白质       沉淀         黄色

水解

    （5）水解反应

蛋白质       最终产物（α-氨基酸）

    （6）灼烧

    蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味，可用于鉴别蛋白质和其他有机合成材料。

    思考

    如何鉴别人造丝和真丝布料？

    答：人造丝的主要成分是纤维素，真丝的主要成分是蛋白质。分别灼烧时，能燃烧产生黑烟的是人造丝，而产生烧焦羽毛气味的是真丝。

    板书

（四）蛋白质的功能

讲述

蛋白质的种类繁多，结构复杂，生理功能各不相同。最重要的还是与生命现象有关的功能。包括催化功能、调节功能、运输功能、运动功能、免疫功能、思维功能等。

酶是蛋白质，机体内的新陈代谢绝大多数是借助于酶的催化作用进行的，且催化效率极高。绝大多数激素是蛋白质，对机体的繁殖、生长、发育和适应内外环境及调节体内代谢起着重要的作用；血红蛋白和肌红蛋白对氧的运输、肌肉收缩起着作用；起着免疫作用的抗体也是蛋白质等。此外，体内酸碱平衡的维持、水分的正常分布以及许多重要物质的转动等都与蛋白质有关，由此可见，蛋白质是生命的物质基础。

蛋白质在工业上也有广泛的用途。动物的毛和蚕丝的成分都是蛋白质，它们是重要的纺织原料。动物的皮经过药剂鞣制后，其中所含蛋白质就变成不溶于水的，不易腐烂的物质，可以加工制成柔软坚韧的皮革。动物胶的主要成分是蛋白质，是用骨和皮等熬煮而得的。无色透明的动物胶叫白明胶，是制造照相感光片和感光纸的原料。牛奶里的蛋白质酪素除做食品外，还能跟甲醛合成酪素塑料。

    课堂练习

问题

医院抢救重金属中毒的病人时会采取哪些措施？消毒用哪些方法？

  答案

  会让病人喝牛奶或吃鸡蛋；热消毒、酒精消毒。

强调

蛋白质是生命的基础。

小结

（1）氨基酸、蛋白质的组成和结构特征。

（2）蛋白质的性质（盐析、变性、颜色反应等）。

（3）蛋白质的用途。

（4）酶的作用和用途。

作业

整理课堂笔记，完成针对性练习。

 

【板书设计】

第三节  蛋白质

第三节 蛋白质

（一）氨基酸的分类和命名

缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸等八种氨基酸是人体或动物体不能自己合成，也不能由其它物质通过新陈代谢途径转化，必须从食物中摄取，称为必需氨基酸。

（二）氨基酸的性质

1．氨基酸的物理性质

2．氨基酸的两性

阴离子            偶极离子            阳离子

向氨基酸溶液里加酸或加碱使溶液的pH为某一定值，氨基酸的酸式解离和碱式解离的程度相等时，此时，溶液氨基酸以偶极离子状态存在，在电场中偶极离子不向两极移动，这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，通常用pI表示。

    二、蛋白质

（一）蛋白质的元素组成

（二）蛋白质的结构

1．蛋白质的一级结构

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基失去水形成肽键。

蛋白质分子中的氨基酸严格地按照一定比例和一定顺序通过肽键连接成多肽长链，这种多肽长链通常叫蛋白质的一级结构。

2．蛋白质的空间结构

蛋白质的空间结构包括二级、三级、四级结构。

（三）蛋白质的性质

1．蛋白质的两性性质

2．蛋白质的盐析作用

3．蛋白质的变性

4．蛋白质的颜色反应

（四）蛋白质的功能

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